نبذة مختصرة : Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit verschiedenen Aspekten der Assoziation von Saccharose-Synthase (SUS) mit subzellulären Strukturen. Durch cDNA-Durchmusterungen konnten proteinogene Bindepartner von SUS sowie Aktin identifiziert und zum Teil verifiziert werden. Die dritte Isoform SuS3 aus Mais wurde auf molekularer Ebene identifiziert und das rekombinante Protein biochemisch charakterisiert. Trotz signifikanter Sequenzunterschiede zwischen den SUS-Isoformen, wurden ähnliche katalytische Eigenschaften und mögliche posttranslationale Modifikationen der Enzyme nachgewiesen, darunter die Redox-Modifikation der Enzymaktivität und das Potential zur reversiblen Phosphorylierung. Der Einfluss der Phoshorylierung von SUS auf dessen enzymatische und assoziative Aktivität wurde mittels mutagenisiertem Protein untersucht und zeigte kein stark verändertes Verhalten infolge der Mutationen. Eine metabolische Regulation der SUS-Aktin-Wechselwirkung durch Zucker konnte bestätigt und die katalytische Aktivität von SUS in Gegenwart von Aktin gezeigt werden. Assoziationsstudien von Aktin mit synthetischen Peptiden sowie immunologische Untersuchungen lieferten Hinweise für die Aktinbindedomäne in SUS. Co-Pelletierungsexperimente zeigten die Assoziation von SUS mit Mikrotubuli aus Rinderhirn. In vitro konkurriert SUS mit Aldolase um die Bindung an Miktotubuli. Als proteinogene Bindepartner von SUS wurden einige im Kohlenhydratstoffwechsel sowie im 26S-Proteasom-Komplex involvierte Proteine identifiziert. Ebenso wurde eine Glutathion-Peroxidase identifiziert, die ubiquitäre Transkriptakkumulation dokumentiert und die katalytische Aktivität des rekombinanten Proteins gezeigt. Eine weitere cDNA-Durchmusterung führte zur Identifikation verschiedener glykolytischer Enzyme als potentielle Interaktionspartner von Mais-Aktin sowie zu Bindepartnern, die nach Sequenzanalyse Domänen mit Homologien zu bekannten ABPs aus tierischen Organismen zeigten.
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