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Radio-induced processes within peptidic models of the collagen triple helix in the gas phase ; Processus induits par l'irradiation de modèles peptidiques de la triple hélice du collagène en phase gazeuse

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  • معلومة اضافية
    • Contributors:
      Centre de recherche sur les Ions, les MAtériaux et la Photonique (CIMAP - UMR 6252); Université de Caen Normandie (UNICAEN); Normandie Université (NU)-Normandie Université (NU)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (DRF) (IRAMIS); Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-École Nationale Supérieure d'Ingénieurs de Caen (ENSICAEN); Normandie Université (NU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche sur les Matériaux Avancés (IRMA); Normandie Université (NU)-Normandie Université (NU)-École Nationale Supérieure d'Ingénieurs de Caen (ENSICAEN); Normandie Université (NU)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université de Rouen Normandie (UNIROUEN); Normandie Université (NU)-Institut national des sciences appliquées Rouen Normandie (INSA Rouen Normandie); Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Normandie Université (NU)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Rouen Normandie (UNIROUEN); Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Normandie Université (NU)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS); Normandie Université; Jean-Yves Chesnel; Yannick Saintigny
    • بيانات النشر:
      HAL CCSD
    • الموضوع:
      2018
    • Collection:
      HAL-CEA (Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives)
    • نبذة مختصرة :
      Collagen is the most abundant protein in mammals, and the main constituent of the extracellular matrix of cartilage. The mechanical properties of this tissue are due to the particular triple helical structure of collagen. In this thesis, we focused on peptidic models of the collagen triple helix in thegas phase, which allows reaching their intrinsic properties, including fundamental processes induced by ionizing radiations. An ion mobility spectrometry study of these systems proved that they retain their structural and stability properties in the absence of solvent. In addition, these stability properties also play a role after irradiation with ionizing photons in an ion trap. Furthermore, we have observed, thanks to mass spectrometry, a transition between photo-excitation and photoionization as the energy of the absorbed photon increases in the VUV-X range. Part of this energy is also redistributed in the vibration modes of the system, increases with photon energy, and induces intramolecular as well as intramolecular fragmentation of the triple helix. For the first time, we irradiated peptides in the gas phase by a carbon ion beam having a kinetic energy relevant in the context of hadrontherapy. A process that was absent from studies with photons has been observed : proton detachment. In the last chapter, the validation of a new experimental device dedicated to the irradiation of proteins and DNA strands in a cross-beam configuration, as well as the first results obtained, will be reported. ; Le collagène est la protéine la plus abondante dans les mammifères, et le constituant principal de la matrice extracellulaire du cartilage. Les propriétés mécaniques de ce tissu sont dues à la structure particulière du collagène : la triple hélice. Lors de cette thèse, nous nous sommes intéressés à des peptides modèles de la triple hélice du collagène en phase gazeuse, ce qui permet l’étude de leurs propriétés intrinsèques, dont les processus fondamentaux induits par des rayonnements ionisants. Une étude structurale de ces ...
    • Relation:
      NNT: 2018NORMC235; tel-01997606; https://theses.hal.science/tel-01997606; https://theses.hal.science/tel-01997606/document; https://theses.hal.science/tel-01997606/file/28080-lalande-mathieu-merged.pdf
    • الدخول الالكتروني :
      https://theses.hal.science/tel-01997606
      https://theses.hal.science/tel-01997606/document
      https://theses.hal.science/tel-01997606/file/28080-lalande-mathieu-merged.pdf
    • Rights:
      info:eu-repo/semantics/OpenAccess
    • الرقم المعرف:
      edsbas.4E5310C