Strukturuntersuchungen an Metalloproteinen mit Hilfe der Röntgenabsorptionsspektroskopie

Mit Hilfe der Röntgenabsorptionsspektroskopie wurde die Struktur und Dynamik der Metallumgebung in Proteinen untersucht. Der den Mangan-Cluster ersetzende Eisen-Cluster im Photosystem II konnte genauer charakterisiert werden. Der Vergleich der (x2)-Werte aus EXAFS und der Mößbauer-Spektroskopie am Eisen-Schwefel-Cluster des High-Potential Iron Proteins aus C. vinosum beweist, dass die proteinspezifische Dynamik auf Bewegungen größerer Molekülsegmente beruht. Mit der Kombination aus EXAFS, ENDOR und Modellrechnungen war es möglich die Struktur des Kupferbindungsplatzes am PHGGGWGQ-Segment der Octa-Repeat Region von Prion-Proteinen zu lösen. Die Kupferatome, die an die N-terminale Domäne des menschlichen Prion-Proteins binden, sind über Imidazolringe miteinander verbrückt und bilden ein planares System aus maximal vier Kupferatomen. Structure and dynamics of the metal environment of proteins were investigated by X-ray absorption spectroscopy. The iron substituted manganese cluster of Photosystem II was determined in detail. The comparison of the (x2)-values from EXAFS and Mößbauer spectroscopy at the iron-sulphur-cluster of the High-Potential Iron Protein from C. vinosum shows that protein specific motion is based on movements of even larger molecule segments. With the combination of EXAFS, ENDOR and model calculations it was possible to solve the structure of the copper binding side at the PHGGGWGQ-segment from the octa-repeat region of prion proteins. The copper atoms which bind at the N-terminal domain of the human prion protein are connected via imidazole rings and build a planar system involving as maximum four copper atoms.