Proteins differentially expressed in conidia and mycelia of the entomopathogenic fungus Metarhizium anisopliae sensu stricto.

Metarhizium anisopliae is a well-characterized entomopathogenic fungus that attacks a variety of insects. Its conidia are involved in its propagation and also in its infection of host insects. To investigate the protein expression profiles and to identify the proteins related to development and pathogenesis, we performed a comparative proteomic analysis of the conidia and mycelia of an M. anisopliae strain (Ma1291). The analysis used 2-dimensional gel electrophoresis and matrix-assisted laser desorption ionization time-of-flight mass spectrometry. We detected 898 ± 37 protein spots in conidia and 1072 ± 24 in mycelia of strain Ma1291. A comparison of the 2 protein-expression profiles indicated that only 28% of protein spots were common to both developmental stages. Finally, we identified 30 proteins (19 from conidia and 11 from mycelia). The identified proteins exclusive to conidia were those involved in protective processes, appressorium formation, and degradation of the host cuticle (protease PR1H). The identified proteins exclusive to mycelia included major proteins participating in biosynthetic and energy metabolism, such as UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase and heat shock protein 70. This research provides the first proteomic analysis of different developmental stages of M. anisopliae, and the results should facilitate clarification of the molecular basis of these epigenetic variations. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Metarhizium anisopliae est un champignon entomopathogène qui s'attaque à bon nombre d'insectes. Ses conidies participent à sa propagation ainsi qu'à l'infection de l'insecte hôte. En vue d'examiner les profils d'expression protéique et de cerner les protéines qui se rapportent au développement et à la pathogenèse, nous avons procédé à une analyse protéomique comparative des conidies et des mycéliums d'une souche de M. anisopliae (Ma1291). L'analyse a fait appel à une électrophorèse sur gel en 2 dimensions (2-DE) et à la spectrométrie de masse à temps de vol pour la désorption-ionisation laser assistée par matrice. Nous avons détecté 898 ± 37 zones de protéines dans les conidies et 1072 ± 24 dans les mycéliums de Ma1291. Une comparaison des deux profils d'expression protéique a indiqué que seulement 28 % des zones protéiques étaient communes aux 2 stades de développement. Finalement, nous avons identifié 30 protéines (19 provenant de conidies et 11 de mycéliums). Celles qui étaient exclusives aux conidies étaient impliquées dans les processus de protection, de formation de l'appressorium, et de dégradation de la cuticule de l'hôte (la protéase PR1H). Celles exclusives aux mycéliums étaient représentées par des protéines majeures participant au métabolisme biosynthétique et énergétique, telles que la UTP-glucose-1-phosphate-uridylyltransférase et la heat shock protein 70. Ces recherches fournissent la première analyse protéomique de différents stades de différenciation de M. anisopliae et ses résultats seraient susceptibles de mener à une meilleure compréhension des mécanismes moléculaires qui sous-tendent ces variations épigénétiques. [Traduit par la Rédaction] [ABSTRACT FROM AUTHOR]