Item request has been placed!
×
Item request cannot be made.
×
![loading](/sites/all/modules/hf_eds/images/loading.gif)
Processing Request
Vitellogenin receptor selectively endocytoses female-specific and highly-expressed hemolymph proteins in the silkworm, Bombyx mori.
Item request has been placed!
×
Item request cannot be made.
×
![loading](/sites/all/modules/hf_eds/images/loading.gif)
Processing Request
- المؤلفون: Han, Chaoshan1; Chen, Enxiang1; Shen, Guanwang1; Peng, Zhixin1; Xu, Yinying1; Zhang, Haiyan1; Liu, Hongling1; Zhang, Yandi1; Wu, Jinxin1; Lin, Ying1; Xia, Qingyou1
- المصدر:
Biochemistry & Cell Biology. 2017, Vol. 95 Issue 4, p510-516. 7p.
- الموضوع:
- معلومة اضافية
- نبذة مختصرة :
VgR, a member of the LDLR family, functions to transport vitellogenin into the ovaries to protome ovarian growth and embryonic development. In insects, the only widely accepted ligand of VgR is Vg. Recently, BmVgR has been shown to interact with BmSP1 in vitro. Therefore, in this study, we evaluated whether BmVgR could transport BmSP1 into certain cells. Although BmVgR could combine with BmVg and BmSP1, BmVgR did not affect the amount of BmSP1 taken up by Sf9 cells. Parallel immunofluorescence showed that most BmVg and BmVgR were localized in the inner oocyte membrane, showing tissue localization similar to that of BmVg labeled with pHrodo Red absorbed by the ovaries on day 2 of pupation. Although BmSP1 showed localization similar to BmVgR during the same phase, little BmSP1 was present in the ovary. Additionally, BmSP1 did not exist in ovaries when the ovaries contained BmVgR on day 5 of pupation, suggesting that BmSP1 in the ovaries was not endocytosed by BmVgR. In summary, BmVgR could facilitate uptake of BmVg by developing oocytes, but did not modulate in the transport of BmSP1. [ABSTRACT FROM AUTHOR]
- نبذة مختصرة :
Le récepteur de la vitellogénine (VgR), un membre de la famille des récepteurs des lipoprotéines de faible densité (LDLR), transporte la vitellogénine dans les ovaires pour promouvoir la croissance ovarienne et le développement embryonnaire. Chez les insectes, le seul ligand du VgR largement accepté est la Vg. Récemment, on a montré que le VgR de Bombyx mori (BmVgR) interagit avec la protéine de stockage BmSP1 de Bombyx mori in vitro. Ainsi, dans cette étude, les auteurs ont déterminé si le BmVgR pouvait transporter BmSP1 dans certaines cellules. Bien que le BmVgR pouvait s'associer avec la Vg de Bombyx mori (BmVg) et BmSP1, le BmVgR n'affectait pas la quantité de BmSP1 captée par les cellules Sf9. Une étude par immunofluorescence réalisée en parallèle a montré que la BmVg et le BmVgR étaient surtout localisés dans la membrane interne de l'ovocyte, montrant une localisation tissulaire similaire à celle de la BmVg marquée au pHrodo Red absorbée par les ovaires au jour 2 de la pupaison. Même si la BmSP1 montrait une localisation similaire à cette du BmVgR durant la même phase, il y avait peu de BmSP1 dans l'ovaire. De plus, la BmSP1 n'était pas présente dans les ovaires lorsque ceux-ci contenaient du BmVgR au jour 5 de la pupaison, suggérant que la BmSP1 des ovaires n'était pas endocytosée avec le BmVgR. En résumé, le BmVgR pouvait faciliter la captation de la BmVg par les ovocytes en développement mais il ne modulait pas le transport de la BmSP1. [Traduit par la Rédaction] [ABSTRACT FROM AUTHOR]
No Comments.